酶活性中心的特點及鑒定方法
酶分子中能夠直接與底物分子結(jié)合，并催化底物化學反應的部位，這一部位就成為酶的活性中心。下面是百分網(wǎng)小編給大家整理的酶活性中心的特點，希望能幫到大家!
酶活性中心的特點
一般認為活性中心主要由兩個功能部位組成：第一個是結(jié)合部位，酶的底物靠此部位結(jié)合到酶分子上；第二個是催化部位，底物的鍵在此被打斷或形成新的鍵從而發(fā)生一定的化學變化。
組成功能部位的是酶分子中在三維結(jié)構(gòu)上比較靠近的.少數(shù)幾個氨基酸殘基或是這些殘基上的某些基團，它們在一級結(jié)構(gòu)上可能相距甚遠，甚至位于不同肽鏈上，而是通過肽鏈的盤繞、折疊在空間構(gòu)象上相互靠近；對于需要輔酶的酶來說，輔酶分子或輔酶分子的某一部分結(jié)構(gòu)也是功能部位的組成部分。
活性中心必需的基團有：組氨酸的咪唑基、谷氨酸天冬氨酸的側(cè)鏈羧基和絲氨酸的羥基。
酶活性中心的鑒定方法
1)化學修飾法
觀察酶分子被一定的化學試劑修飾前后酶活性的變化情況，結(jié)合其它方法，推斷該基團是否為活性中心的功能基團。如胰凝蛋白酶與二異丙基氟磷酸(DIFP)作用即會失去活性。DIFP能與酶分子中的Ser殘基共價結(jié)合，胰凝乳蛋白酶中有28個Ser殘基，而與DIFP作用的僅僅是其中的Ser195。這表明Ser 195是胰凝乳蛋白酶活性中心的組成部分。
2)親和標記法
是使用一個能與酶的活性中心特異結(jié)合的正常底物類似物作為活性部位基團的標記試劑。該類似物不能為酶所催化而發(fā)生化學反應，卻能與酶的特定基團發(fā)生共價結(jié)合使酶失活。如N-對-甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮(TPCK)是胰凝乳蛋白酶的親和標記物，當用C14 標記的TPCK與胰凝乳蛋白酶一起保溫時，酶即失活。結(jié)構(gòu)分析證明TPCK 與酶分子中的His57發(fā)生作用。說明His57是活性中心的另一組成部分。
3)X-射線衍射分析法
可直接觀察酶與底物的結(jié)合情況。
關(guān)于酶活性中心
一般情況下，多相催化劑只有局部位置才產(chǎn)生活性，稱作活性中心，現(xiàn)多稱為活性部位。活性中心可以是原子、原子團、離子、表面缺陷等，形式多種多樣。在反應中活性中心的數(shù)目和結(jié)構(gòu)往往發(fā)生變化。
活性中心于1925年由泰勒(Tayler)提出，他假設(shè)那些位于晶體頂點，晶棱或結(jié)構(gòu)缺陷處的原子，由于其本身化合價的不飽和性，亦即存在著表面自由價，因而具有很高活性，能夠化學吸附分子，使其活化，進而發(fā)生反應。
基本內(nèi)容
定義
指酶催化一定化學反應的能力。
單位
在最適條件下，1分鐘轉(zhuǎn)化1微摩爾底物所需的酶量為一個酶活力單位(U)。
比活力
每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位是u/mg。比活力越高則酶越純。
轉(zhuǎn)化數(shù)
每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內(nèi)能催化的底物分子數(shù)(TN)。相當于酶反應的速度常數(shù)kp。也稱為催化常數(shù)（Kcat）。1/kp稱為催化周期。碳酸酐酶是已知轉(zhuǎn)換數(shù)最高的酶之一，高達36×106每分，催化周期為1.7微秒。
測定
一般采用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產(chǎn)物增加的量來表示。因為產(chǎn)物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準，所以多用產(chǎn)物來測定。
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